LL-37 (5mg)

Što je LL-37?

LL-37 je humani katelicidinski peptid od 37 aminokiselina, izveden iz C-terminalne regije prekursora hCAP18, koji je kodiran genom CAMP. Kao jedini poznati humani katelicidin, LL-37 je postao važan predmet istraživanja u području urođene imunosti, biologije antimikrobnih peptida, interakcija s membranama i staničnog signaliziranja. Njegova kationska i amfipatska struktura također ga čini korisnim za proučavanje interakcija peptid–membrana i mehanizama obrane domaćina.

Kupite LL-37 od Crystal Peptides Europe kao liofilizirani istraživački spoj visoke čistoće koji odgovara zreloj sekvenci LL-37 od 37 ostataka sa slobodnim krajevima, a ne dužem prekursoru hCAP18 ili kraćim fragmentima LL-37. Crystal Peptides održava stroge standarde čistoće i kvalitete, uz neovisno analitičko testiranje treće strane koje provode vodeći laboratoriji poput Janoshika, te osigurava Certifikat analize za svaku seriju proizvoda.

Proizvod se isporučuje isključivo za istraživanje i razvoj i nije namijenjen za primjenu na ljudima ili životinjama.

Što je uključeno?

LL-37 se isporučuje kao liofilizirani prah u zapečaćenoj staklenoj bočici, obično bijele do gotovo bijele boje.

Analitičko testiranje provodi se za svaku novu seriju putem neovisnih laboratorija, poput Janoshika, a Certifikat analize (CoA) osigurava se radi provjere. Ovisno o laboratoriju i proizvodu koji se testira, CoA može uključivati analitičke rezultate poput:

• Testiranje identiteta: Potvrđuje da materijal odgovara zrelom peptidu LL-37 od 37 aminokiselina.

• HPLC čistoća: Mjeri udio glavne komponente LL-37 u odnosu na detektabilne kromatografske nečistoće.

• Maseni spektrometrija (MS): Pruža podatke o molekulskoj masi u prilog identitetu i karakterizaciji peptida.

• Sadržaj peptida: Pomaže utvrditi količinu LL-37 prisutnu u testiranom materijalu.

• Srodne peptidne nečistoće: Gdje je navedeno, identificira ili kvantificira skraćene sekvence, produkte delecije ili druge varijante peptida povezane sa sintezom.

• Testiranje endotoksina: Gdje je provedeno, procjenjuje razine bakterijskih endotoksina u testiranom uzorku.

• Testiranje sterilnosti: Gdje je primjenjivo, procjenjuje materijal na prisutnost detektabilne mikrobne kontaminacije.

• Rezidualna otapala ili druge nečistoće povezane s procesom: Gdje je primjenjivo, pomaže u procjeni onečišćenja povezanih sa sintezom i pročišćavanjem peptida.

CoA specifičan za seriju treba se koristiti kao konačni izvor analitičkih rezultata i specifikacija isporučene serije LL-37.

Parametri testiranja mogu se razlikovati ovisno o laboratoriju i proizvodu koji se testira. Konkretno za LL-37, istraživači bi trebali razlikovati zreli peptid od 37 ostataka od njegovog prekursorskog proteina hCAP18 te od kraćih fragmenata izvedenih iz LL-37. LL-37 je zreli C-terminalni peptid nastao iz hCAP18 proteolitičkom obradom.

Napominjemo da otopina za rekonstituciju nije uključena uz proizvod. Ako vam je potrebna za laboratorijski rad, kupite BAC vodu iz našeg kataloga te je dodajte svojoj narudžbi zasebno.

Tehničke specifikacije

Napomena: Gore navedena sekvenca i molekulska svojstva odnose se konkretno na zreli peptid LL-37, a ne na cjeloviti prekursor hCAP18 ili kraće fragmente izvedene iz LL-37. Budući da se točna molekulska masa navedena za isporučeni istraživački materijal može neznatno razlikovati ovisno o terminalnim skupinama, provjerite priloženi CoA kako biste potvrdili molekulski oblik isporučenog materijala.

Pregled LL-37 i mehanizam djelovanja

LL-37 je zreli C-terminalni peptid nastao iz humanog katelicidinskog prekursora hCAP18. Katelicidini su obitelj antimikrobnih peptida koji se proizvode kao veći prekursorski proteini te se obrađuju kako bi oslobodili svoje zrele, biološki aktivne oblike peptida. Kod ljudi, gen CAMP kodira katelicidinski prekursor hCAP18, koji se obrađuje kako bi nastao LL-37, jedini poznati humani katelicidin. [1]

Kao takav, LL-37 je peptid od 37 ostataka, pozitivno nabijen i amfipatski. Kada je povezan s biološkim membranama, poprima pretežno α-uzvojnicu (alfa-helikalnu strukturu), svojstvo koje doprinosi njegovim interakcijama s lipidnim membranama. Ove strukturne i fizikalno-kemijske značajke ključne su za istraživanje interakcija LL-37 s mikrobnim membranama, kao i njegovih učinaka na stanice domaćina i signalne putove.

LL-37 i mikrobne membrane

Na antimikrobnu aktivnost LL-37 snažno utječu njegov kationski naboj i amfipatska struktura. Mnoge bakterijske membrane sadrže negativno nabijene lipide i druge anionske površinske komponente koje privlače pozitivno nabijeni peptid. [2]

Nakon vezanja na mikrobnu površinu, LL-37 se može povezati s lipidnom membranom i narušiti njezin integritet. Eksperimentalni modeli opisali su nekoliko mogućih mehanizama narušavanja membrane, uključujući “tepih” (carpet) učinak na površini, stanjivanje membrane, stvaranje pora i reorganizaciju lipida. Točan mehanizam može varirati ovisno o sastavu membrane i eksperimentalnim uvjetima.

Interakcija s membranom i struktura peptida

LL-37 može postojati u različitim strukturnim stanjima ovisno o okolini. U otopini peptid može poprimiti relativno neuređene konformacije, dok interakcija s membranama potiče stvaranje α-helikalne strukture.

LL-37 se također može oligomerizirati pod određenim uvjetima. Ovi strukturni prijelazi važno su područje istraživanja jer koncentracija peptida, sastav lipida, ionski uvjeti i svojstva membrane mogu zajedno utjecati na način na koji LL-37 stupa u interakciju sa svojim ciljem. [3]

Imunomodulatorna signalizacija

Aktivnost LL-37 nadilazi izravne antimikrobne učinke. Istraživanja su povezala peptid s moduliranjem urođenih i stečenih imunoloških odgovora, uključujući kemotaksiju i regulaciju upalne signalizacije. [2]

Nekoliko staničnih površinskih receptora i unutarstaničnih signalnih sustava upleteno je u odgovore na LL-37, uključujući FPR2/ALX, P2X7 i signalizaciju povezanu s EGFR-om. Međutim, LL-37 se ne ponaša kao klasični ligand za jedan receptor. Dokazi upućuju na to da interakcije s membranom, transaktivacija receptora i promjene u organizaciji membrane zajedno mogu doprinijeti njegovim staničnim učincima.

LL-37 i istraživanje upale

LL-37 može utjecati na proizvodnju i aktivnost upalnih medijatora, pri čemu eksperimentalne studije izvještavaju o i proupalnim i protuupalnim učincima. Smjer i intenzitet ovih odgovora ovise o vrsti stanice, koncentraciji, okolnom molekularnom okruženju i eksperimentalnim uvjetima. [4]

Ova kontekstualna ovisnost važno je razmatranje pri tumačenju istraživanja LL-37, osobito pri usporedbi rezultata iz različitih eksperimentalnih modela.

LL-37 i biologija tkiva

Istraživanja su također proučavala LL-37 u odnosu na migraciju stanica, angiogenezu, epitelne odgovore i popravak tkiva. Smatra se da ovi učinci uključuju interakcije između peptida, staničnih membrana i višestrukih signalnih putova, a ne jedan definirani molekularni cilj. [5]

Sve u svemu, LL-37 se najbolje razumije kao multifunkcionalni peptid obrane domaćina čija biološka aktivnost proizlazi iz kombinacije interakcija s membranom i kontekstualno ovisnih učinaka na staničnu signalizaciju i imunološke odgovore.

Istraživačke primjene i znanstvena pozadina

LL-37 je opsežno proučavan kao humani peptid obrane domaćina, a istraživanja obuhvaćaju biologiju antimikrobnih peptida, urođenu imunost, biofiziku membrana, upalu i popravak tkiva. Njegov širok istraživački profil odražava sposobnost peptida da stupa u interakciju i s mikrobnim membranama i sa stanicama sisavaca.

Istraživanje antimikrobnih peptida

Jedno od glavnih područja istraživanja LL-37 jest njegova aktivnost protiv mikroorganizama. Studije su ispitivale interakcije s gram-pozitivnim i gram-negativnim bakterijama, kao i s gljivicama i virusima.

Istraživanja upućuju na to da se LL-37 može povezati s mikrobnim membranama putem elektrostatskih i hidrofobnih interakcija, pri čemu sastav membrane utječe na dobiveni odgovor. Studije su također ispitivale LL-37 u odnosu na bakterijske biofilmove i antimikrobnu rezistenciju. [2]

Istraživanje urođene imunosti

LL-37 je važna komponenta humane urođene imunološke obrane. Proizvode ga epitelne stanice i imunološke stanice, a može sudjelovati u odgovorima domaćina na mikrobnu izloženost. [4]

Istraživanja su ispitivala kako LL-37 stupa u interakciju s imunološkim stanicama, kemokinima i upalnim medijatorima. Ove studije utvrdile su da je LL-37 više od membranski aktivnog antimikrobnog peptida, s biološkim učincima koji se protežu na regulaciju imunološke signalizacije.

Imunomodulacija i upalna signalizacija

LL-37 je istraživan zbog svoje sposobnosti utjecaja na upalne odgovore, uključujući proizvodnju citokina i kemokina te migraciju imunoloških stanica. Važno je napomenuti da njegovi učinci mogu biti kontekstualno ovisni: eksperimentalne studije izvijestile su o i proupalnim i protuupalnim aktivnostima, ovisno o vrsti stanice i okolnom biološkom okruženju. [6]

To čini LL-37 korisnim za istraživanje odnosa između antimikrobne obrane i upalne signalizacije.

Biofizika membrana i istraživanje odnosa strukture i funkcije

Kationska i amfipatska priroda LL-37 čini ga korisnim modelom za proučavanje interakcija peptid–membrana. Istraživači su ispitivali kako koncentracija peptida, sastav lipida, ionski uvjeti i oligomerizacija peptida utječu na vezanje na membranu i strukturno ponašanje.

Ove studije mogu uključivati permeabilizaciju membrane, stvaranje pora, reorganizaciju lipida i promjene u konformaciji peptida.

Popravak tkiva i angiogeneza

Istraživanja su također ispitivala LL-37 u odnosu na migraciju stanica, epitelne odgovore, angiogenezu i cijeljenje rana. Eksperimentalne studije izvijestile su o učincima na proliferaciju endotelnih stanica i stvaranje krvnih žila, dok su drugi radovi ispitivali ekspresiju i aktivnost LL-37 tijekom cijeljenja epitelnih rana. [7]

Ovi nalazi čine LL-37 relevantnim za laboratorijske studije koje ispituju povezanost urođene imunosti, upale i procesa remodeliranja tkiva.

Istraživanje receptora i stanične signalizacije

Iako je interakcija s membranom ključna za mnoge aktivnosti LL-37, istraživanja su identificirala nekoliko receptorskih i signalnih sustava koji mogu doprinijeti staničnim odgovorima. Oni uključuju FPR2/ALX, P2X7 i putove povezane s EGFR-om, među ostalima.

Raznolikost prijavljenih signalnih mehanizama odražava multifunkcionalnu prirodu LL-37 te utjecaj vrste stanice i eksperimentalnih uvjeta na njegovu biološku aktivnost.

LL-37 i interakcije domaćin–mikrob

LL-37 se također proučava kao dio šire interakcije između tkiva domaćina i mikroorganizama. Istraživanja su ispitivala kako peptid istovremeno može utjecati na vijabilnost mikroba, ponašanje imunoloških stanica i upalnu signalizaciju. [8]

To čini LL-37 korisnim eksperimentalnim modelom za istraživanje kako antimikrobni peptidi povezuju izravnu obranu od patogena sa širim mehanizmima odgovora domaćina.

Usporedba LL-37 sa srodnim peptidima obrane domaćina

LL-37 pripada obitelji katelicidina humanih peptida obrane domaćina i strukturno se razlikuje od obitelji defenzina. Usporedba u nastavku ističe glavne razlike relevantne za istraživanje antimikrobnih peptida i urođene imunosti.

LL-37 i BPC-157

LL-37 i BPC-157 strukturno su različiti istraživački peptidi koji su oba bila predmet istraživanja na staničnoj i tkivnoj razini. LL-37 je katelicidin od 37 aminokiselina koji se prvenstveno proučava u kontekstu urođene imunosti, biologije antimikrobnih peptida i interakcija s membranama, dok je BPC-157 istraživan u nizu staničnih i tkivnih modela odgovora. Istraživači mogu usporediti ove spojeve kako bi istražili na koji način strukturno različiti peptidi utječu na stanične procese i odgovore vezane uz tkivo.

LL-37 i Thymosin Alpha-1

LL-37 i Thymosin Alpha-1 pružaju još jednu korisnu usporedbu unutar istraživanja povezanih s imunosti. LL-37 je endogeni humani peptid obrane domaćina uključen u urođene imunološke odgovore i interakcije s mikrobnim membranama, dok je Thymosin Alpha-1 sintetski peptid od 28 aminokiselina koji se proučava u vezi s funkcijom imunoloških stanica i imunološkom signalizacijom. Njihove različite strukture i biološke uloge čine ih korisnim istraživačkim materijalima za proučavanje različitih aspekata peptidne regulacije imunosti.

LL-37 i TB-500

LL-37 i TB-500 također su istraživani u područjima stanične i tkivne biologije, iako pripadaju različitim obiteljima peptida i imaju različita molekularna svojstva. LL-37 se prvenstveno proučava kao katelicidin i peptid obrane domaćina, dok je TB-500 istraživački peptid izveden iz timozina β4, povezan sa studijama stanične migracije, citoskeletnih procesa i odgovora tkiva. Usporedba njihovih istraživačkih profila može pomoći u razlikovanju biologije antimikrobnih peptida od drugih peptidno posredovanih staničnih procesa.

Skladištenje i rukovanje u laboratoriju

LL-37 se isporučuje kao liofilizirani peptid. Čuvanje materijala zapečaćenim i zaštićenim od vlage, topline i nepotrebne izloženosti okolišu pomaže očuvati njegove analitičke značajke tijekom skladištenja.

• Čuvajte zapečaćeni liofilizirani materijal u skladu s dokumentacijom proizvoda i preporukama specifičnim za seriju.

• Za dugoročno skladištenje, zamrznuto skladištenje uobičajeno se koristi za liofilizirani LL-37.

• Zaštitite od vlage i izravnog svjetla.

• Dopustite da ohlađena bočica dosegne odgovarajuću temperaturu prije otvaranja, gdje je to potrebno, kako biste smanjili kondenzaciju na liofiliziranom materijalu.

• Nakon pripreme za laboratorijsku upotrebu, slijedite uvjete skladištenja i stabilnosti utvrđene za specifičan pripravak i eksperimentalni protokol.

• Izbjegavajte nepotrebne ponovljene cikluse zamrzavanja i odmrzavanja pri radu s pripremljenim otopinama.

• Koristite odgovarajuće laboratorijske postupke kako biste minimizirali kontaminaciju tijekom pripreme i rukovanja.

LL-37 je izrazito kationski peptid, a adsorpcija na laboratorijske površine može biti važno razmatranje, osobito pri radu s razrijeđenim otopinama. Kada kupujete LL-37 za laboratorijsko istraživanje, odabir odgovarajućih laboratorijskih materijala i smanjenje nepotrebnih prijenosa mogu pomoći u smanjenju potencijalnog gubitka materijala.

Ne postoji jedinstveno univerzalno razdoblje stabilnosti tijekom uporabe za sve istraživačke pripravke LL-37. Stabilnost može ovisiti o čimbenicima poput formulacije, koncentracije, spremnika, otapala i uvjeta skladištenja, stoga dokumentacija proizvoda i eksperimentalni protokol trebaju imati prednost pred generaliziranim razdobljima skladištenja.

Certifikat analize i osiguranje kvalitete

Certifikat analize (CoA) pruža analitičke informacije specifične za seriju o isporučenom materijalu LL-37. Za definirani peptid od 37 aminokiselina, identitet i čistoća osobito su važni za potvrdu da materijal odgovara predviđenoj sekvenci LL-37.

Što provjeriti na CoA za LL-37

Ovisno o proizvodu i laboratoriju za testiranje, CoA može izvještavati o:

• Identitet: Potvrđuje da materijal odgovara LL-37.

• Čistoća: Ukazuje na udio glavne komponente peptida u odnosu na detektabilne nečistoće.

• Sadržaj peptida: Pruža informacije o stvarnom sadržaju peptida u testiranom materijalu.

• Dodatni parametri kvalitete: Mogu uključivati endotoksine, sterilnost ili mikrobne granice, sadržaj vode, rezidualna otapala i elementarne nečistoće, gdje je primjenjivo.

CoA bi trebao odgovarati specifičnoj seriji LL-37 koja se kupuje ili proučava. Istraživači bi trebali koristiti dokumentaciju serije za pregled prijavljenih rezultata, analitičkih metoda i specifikacija primjenjivih na taj materijal.

Parametri testiranja mogu se razlikovati između neovisnih laboratorija, stoga se CoA specifičan za seriju treba smatrati konačnim izvorom analitičkih značajki isporučenog materijala LL-37.

Često postavljana pitanja

Što je LL-37?

LL-37 je humani katelicidinski peptid od 37 aminokiselina, proizveden iz C-terminalne regije prekursorskog proteina hCAP18, koji je kodiran genom CAMP. To je jedini poznati humani katelicidin i opsežno je proučavan u biologiji antimikrobnih peptida, urođenoj imunosti, interakcijama s membranama i imunomodulaciji.

Koja je razlika između LL-37 i hCAP18?

hCAP18 je prekursorski protein iz kojeg nastaje zreli LL-37. Proteolitička obrada hCAP18 oslobađa peptid LL-37 od 37 aminokiselina iz njegove C-terminalne regije. Ova dva materijala stoga se ne bi trebala smatrati zamjenjivim istraživačkim materijalima: hCAP18 je prekursorski protein, dok je LL-37 zreli peptid.

Za što se LL-37 proučava u istraživanjima?

LL-37 je opsežno proučavan u istraživanju antimikrobnih peptida, uključujući interakcije s bakterijskim i drugim mikrobnim membranama. Ostala područja istraživanja uključuju urođenu imunost, upalnu signalizaciju, interakcije domaćin–mikrob, biofiziku membrana, migraciju stanica i biologiju tkiva.

Kako LL-37 djeluje?

LL-37 ima kationsku, amfipatsku strukturu koja mu omogućuje interakciju s negativno nabijenim komponentama mikrobnih membrana. Studije su izvijestile o umetanju u membranu, reorganizaciji lipida i permeabilizaciji membrane, iako se točan mehanizam može razlikovati ovisno o sastavu membrane i eksperimentalnim uvjetima. Predloženi modeli uključuju narušavanje membrane nalik “tepihu” (carpet) i stvaranje pora, a ne jedan univerzalno primjenjiv mehanizam.

S kojim receptorima LL-37 stupa u interakciju?

LL-37 može utjecati na signalizaciju u stanicama domaćina putem nekoliko receptorskih sustava i procesa povezanih s membranom. Istraživanja su uputila na receptore i putove uključujući FPR2/ALX, P2X7 i signalizaciju povezanu s EGFR-om. LL-37 se stoga ne razumije najbolje kao klasični ligand koji djeluje putem jednog receptora; njegovi stanični učinci mogu uključivati i izravne interakcije s membranom i signalizaciju ovisnu o receptorima.

Koja je razlika između LL-37 i fragmenata LL-37?

Fragmenti LL-37 kraći su peptidi izvedeni iz dijelova pune sekvence od 37 aminokiselina. Primjeri proučavani u istraživanjima uključuju fragmente poput KR-12 i LL-32. Uklanjanje ili izmjena dijelova LL-37 može promijeniti njegovu strukturu, interakcije s membranom i biološka svojstva, stoga se ne bi trebalo pretpostaviti da fragment ima ista svojstva kao potpuni LL-37.

Kako se testira čistoća i identitet LL-37?

LL-37 se može karakterizirati pomoću analitičkih metoda uključujući HPLC i masenu spektrometriju. HPLC pruža informacije o kromatografskoj čistoći i srodnim vrstama peptida, dok masena spektrometrija pruža informacije o molekulskoj masi koje podupiru identitet peptida od 37 ostataka. Dodatno testiranje može procijeniti sadržaj peptida, endotoksine, sterilnost, rezidualna otapala ili druge nečistoće povezane s procesom.

Gdje mogu kupiti LL-37 za istraživanje u Europi?

Ako se nalazite u Europi, LL-37 možete kupiti od Crystal Peptides kao liofilizirani laboratorijski istraživački peptid. Materijal se isporučuje u obliku liofiliziranog praha, uz Certifikate analize specifične za seriju koji se osiguravaju radi provjere. Proizvod je namijenjen isključivo za istraživanje i razvoj i nije za primjenu na ljudima ili životinjama.

Znanstvene reference

Méndez-Samperio, P. (2010). The human cathelicidin hCAP18/LL-37: A multifunctional peptide involved in mycobacterial infections. Peptides, 31(9), 1791–1798. doi: 10.1016/j.peptides.2010.06.016.

Bhattacharjya, S., Zhang, Z., & Ramamoorthy, A. (2024). LL-37: Structures, antimicrobial activity, and influence on amyloid-related diseases. Biomolecules, 14(3), 320. doi: 10.3390/biom14030320.

Sancho-Vaello, E., Gil-Carton, D., François, P., Bonetti, E. J., Kreir, M., Pothula, K. R., Kleinekathöfer, U., & Zeth, K. (2020). The structure of the antimicrobial human cathelicidin LL-37 shows oligomerization and channel formation in the presence of membrane mimics. Scientific Reports, 10(1), 17356. doi: 10.1038/s41598-020-74401-5.

Pahar, B., Madonna, S., Das, A., Albanesi, C., & Girolomoni, G. (2020). Immunomodulatory role of the antimicrobial LL-37 peptide in autoimmune diseases and viral infections. Vaccines, 8(3), 517. doi: 10.3390/vaccines8030517.

Kahlenberg, J. M., & Kaplan, M. J. (2013). Little peptide, big effects: The role of LL-37 in inflammation and autoimmune disease. Journal of Immunology, 191(10), 4895–4901. doi: 10.4049/jimmunol.1302005.

Yang, B., Good, D., Mosaiab, T., Liu, W., Ni, G., Kaur, J., Liu, X., Jessop, C., Yang, L., Fadhil, R., Yi, Z., & Wei, M. Q. (2020). Significance of LL-37 on immunomodulation and disease outcome. BioMed Research International, 2020, 8349712. doi: 10.1155/2020/8349712.

Yang, Y., Wu, G., Wang, Y., Mao, Q., Zhang, D., & Wu, J. (2025). LL37 promotes angiogenesis: A potential therapeutic strategy for lower limb ischemic diseases. Frontiers in Pharmacology, 16, 1587351. doi: 10.3389/fphar.2025.1587351.

Svensson, D., & Nilsson, B. O. (2025). Human antimicrobial/host defense peptide LL-37 may prevent the spread of a local infection through multiple mechanisms: An update. Inflammation Research, 74(1), 36. doi: 10.1007/s00011-025-02005-8.